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Enzimas

São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas, aumentando a velocidade das reações sem serem, elas próprias, consumidas ou alteradas no processo. São consideradas, portanto, como as unidades funcionais do metabolismo celular.
Tem como função viabilizar as atividades celulares, quebrando moléculas ou ajudando-as a formarem novos compostos, ou seja, permitindo que o metabolismo aconteça. Elas agem diminuindo o campo de ativação das biomoléculas. Se diminuir a barreira de ativação, diminui também a estabilidade alterando, assim, a estrutura da molécula.
Estrutura das enzimas; cofatores enzimáticos e coenzimas
- Cofator – é um fator que se liga a uma enzima inorgânica e muda a conformação da enzima.
- Coenzima – moléculas orgânicas complexas.
- Pro-enzima – biomolécula (proteína) no seu estado inativo.
- Proteína + cofator = holoenzima.
- A parte da proteína é denominada apoenzima. À parte que não é proteína chama-se grupo prostético.
Características das enzimas
- são polímeros de aminoácidos;
- participam das reações químicas sem serem consumidas;
- possuem atividade catalítica acelerando, desenvolvendo ou intensificando as reações químicas.
- Apresenta uma região na molécula compreendido como sítio ativo, onde as reações acontecem.
- São específicas para cada reação química;Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas Ribozimas, todas as enzimas são proteínas.
Sua nomenclatura
Dá-se devido à ação específica que cada enzima e os substratos atuam, e são:
1. Nome recomendado - sufixo ase + substrato da reação. Exemplo: Uréase.
2. Nome sintético onde descreve a ação realizada. Exemplo: lactato desigrogenase.
São classificadas como:
· Oxiduredutases – são enzimas que participam da reação de oxidação-redução ou transferência de elétrons.
· Transferases – são enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como os grupos amina, fosfato, acil e carboxil.
· Hidrolases – catalisam reações de hidrólise de ligação covalente, cuja quebra de moléculas ocorre incorporando uma de moléculas de água.
· Liases – atuam nas reações de eliminação, modificando o substrato cedendo compostos ou removendo grupos da molécula de substrato, dando lugar a formação de uma ligação dupla.
· Isomerases - transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros.
· Ligases – são enzimas que atam na reação de síntese, condensação de novos compostos, nas quais duas moléculas são ligadas as custas da energia liberada na degradação da molécula de ATP.
As enzimas apresentam algumas propriedades específicas, tais como o sítio ativo (região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato); apresentam eficiência catalítica de 103 a 108 vezes mais rápida, considerando que, quanto maior a complexidade da enzima, maior será o número de aminoácidos envolvidos; quanto maior o número de aminoácidos, maior será a eficiência catalítica e, quanto maior a eficiência catalítica, maior será a rapidez da reação química. Quanto maior a rapidez da reação química, maior será o Turnover enzimático e, quanto maior o turnover, maior será a capacidade de participação de várias reações químicas.
Ligação enzima e substrato, hipóteses de ligação:
1. Modelo chave/fechadura – é devida ao alto grau de especificidade, considerando que a enzima possui sítio ativo complementar ao substrato.
2. Modelo de encaixe induzido – enzima e substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
Cinética enzimática
Corresponde a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo da reação. Essa reação pode ser expressa assim:
O complexo ES (enzima/substrato) tem uma energia de ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formação leva ao aparecimento do estado de transição. Em geral, a velocidade de reação enzimática depende das concentrações de enzima e substrato.
Moduladores químicos
- Inibidores competitivos – se ligam ao sítio ativo da enzima e impedem que o substrato o faça.
- Alostéricos – ligam a enzima longe do sítio ativo e mudam o sítio ativo.
- Covalentes – são átomos ou moléculas que se ligam às enzimas e afetam sua capacidade catalítica por moléculas covalentes.
- Inibição
* competitiva – liga-se ao sítio ativo de forma reversível no qual o substrato se ligaria.
* não-competitiva – liga-se à enzima, mudando o sítio ativo.