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Proteínas



As proteínas são polímeros de aminoácidos com, cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente. Em suma, todas as proteínas, sejam as mais antigas cepas de bactérias ou das mais complexas formas de vida, são constituídas a partir do mesmo conjunto ubíquo de 20 aminoácidos, ligados de maneira covalente em seqüências lineares características e, em muitas combinações e seqüências diferentes.
São, ainda, macromoléculas complexas compostas de aminoácidos caracterizados como simples, ou por aminoácidos e outro tipo funcional, denominada mista que é necessária para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos, portanto, são os constituintes da unidade básica da vida, tanto que seu nome deriva da palavra grega “proteios”, que significa “em primeiro lugar”. Nos animais correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco.

São definidas como compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas as células vivas, formados fundamentalmente por C, H, O, e N. Contém ainda S, P, Cu, etc. Os compostos nitrogenados que entram na sua formação são conhecidos como aminoácidos (aa), compostos orgânicos que contém grupo ácido (carboxílico) e amínico.
Suas propriedades estruturais dividem-se em:
· Estrutura primária – seqüência linear dos aas que compõem a cadeia polipeptídica, sem função e sem interação com o meio, codificada pelo DNA.
· Estrutura secundária – estrutura originada em conseqüência das interações das ligações de H entre aas distantes um do outro na estrutura primária. Estas podem se organizar como a-hélice ou folha pregueada devido à qualidade dos aminoácidos categorizados, ainda como fibrosas (compostas de cadeias filamentosas individuais e alongadas, as quais se unem lateralmente por diversos tipos de ligações cruzadas, formando uma estrutura muito estável e quase insolúvel, exemplos: queratina, seda, colágeno) e globulares (são relativamente solúveis e bastante compactas devido ao considerável número de dobras da longa cadeia peptídica, como por exemplo: citocromo C, proteínas do sangue como albumina do soro, glicoproteínas, anticorpos, hemoglobina, hormônios, enzimas, proteínas de nutrição).

· Estrutura terciária – tendência da cadeia polipeptídica a enrolar-se ou dobrar-se, formando uma estrutura complexa, mais ou menos rígida e, quanto mais enovelada, mas a proteína torna-se apolar.
· Estrutura quaternária – estruturas resultantes de interações entre unidades polipeptídicas isoladas de uma proteína contendo mais de uma subunidade.
Estas moléculas especiais realizam várias funções do corpo, tais como:
- basicamente elementos estruturais (colágeno, elastina, queratina, etc.);
- contração e movimentação (actina e miosina, etc.);
- fonte de nutrientes e de reserva (ovoalbumina, caseína, ferritina) e fonte alternativa de energia quando a dieta é deficiente em fontes convencionais de energia (carboidratos e lipídios);
- veículo de transporte (apoproteína) para gorduras, vitaminas e alguns minerais (hemoglobina, lipoproteínas, etc.);
- pontes de ligação ou receptores da parede celular;
- atividade enzimática (a maioria das enzimas são proteínas) e hormonais (insulina, ocitocina, hormônio paratireóide);
- defesa do organismo (imunoglobulinas ou anticorpos, fibrinogênio e trombina, etc.)
- formação da maior parte dos músculos, órgãos internos e externos, tecidos conectivos e cartilaginosos;
- outras (adoçante: a monelina é uma proteína de uma planta africana com sabor adocicado; anticongelante; animais aquáticos).
Quando ocorre deficiência de alguma proteína no organismo surgem algumas alterações e patologias, tais como a anorexia e cessação do crescimento, eficiência alimentar reduzida, anemia, fígado gordo, anasarca, infertilidade, nascimento de fetos pequenos, síntese reduzida de certas enzimas e aminoácidos e atraso no desenvolvimento mental.A desnaturação das proteínas ocorre quando há um rompimento das interações fracas entre as biomoléculas e o meio, e entre os aminoácidos que a constitui, gerando a eliminação da função da proteína, porém, nem sempre são rompidas as ligações covalentes, quando isso ocorre às proteínas voltam então a sua estrutura primária. Os agentes desnaturantes são as variações de temperatura e pH.